Proteaasi on jäsenenä suuressa entsyymiryhmässä, jolla on erilaisia toimintoja kehossa. Ensisijainen on ruoansulatusentsyymi proteiinin prosessoimiseksi. Ilman proteaasia elimistö ei pysty sulattamaan ruoassa olevaa proteiinia. Muuntyyppiset proteaasit osallistuvat solutapahtumien, kuten veren hyytymisen, säätelyyn. Näitä kutsutaan myös proteolyyttisiksi entsyymeiksi tai proteinaaseiksi.
Proteiinit ovat pitkiä aminohappoketjuja, joita peptidisidokset pitävät yhdessä. Pieniä proteiinifragmentteja kutsutaan peptideiksi, ja suurempia fragmentteja kutsutaan polypeptideiksi. Peptidejä hajottavia entsyymejä kutsutaan peptidaaseiksi.
Proteaasit ovat proteiinityyppejä, jotka nopeuttavat muiden hajoamista. He eroavat tavasta, jolla he suorittavat tämän toiminnan. Exopeptidaasit katkaisevat terminaaliset aminohapot ja napostavat pois proteiineja. Ne hajottavat peptidisidoksia vapauttaakseen aminohappoja. Sitä vastoin endopeptidaasit toimivat proteiinin sisällä ja katkaisevat myös peptidisidoksia, jolloin niiden toiminnan seurauksena syntyy polypeptidejä.
Proteaaseja on useita luokkia riippuen reaktiokohdan aminohappotyypistä ja kaikista lisämolekyyleistä, joita tarvitaan aktiivisuuteen. Esimerkiksi monet proteiinit vaativat metalliatomia ollakseen aktiivisia. Ne tunnetaan metalloproteinaaseina. Muiden proteaasien aktiivisessa kohdassa on seriini -niminen aminohappo, ja ne tunnetaan seriiniproteaaseina.
Alkuperäiset proteaasitutkimukset ihmisen fysiologiassa tehtiin havaitsemaan niiden rooli ruoansulatuskanavan ruoansulatuksessa. Entsymaattisen hajotuksen tavoitteena on hajottaa suurempia molekyylejä pienemmiksi. Useat proteaasit toimivat yhdessä peptidaasien kanssa hajottamalla elintarvikkeiden proteiinit pieniksi peptideiksi ja aminohapoiksi. Tällaiset pienet molekyylit voivat imeytyä suoliston soluihin ja käyttää polttoaineena tai uusien proteiinimolekyylien rakentamiseen.
Kaikilla näillä ruoansulatusproteaaseilla on yksi yhteinen asia: ne syntetisoidaan suurempina, inaktiivisina muotoina estämään niitä sisältävän kudoksen entsymaattiset vauriot. Tällaisia esiasteita kutsutaan tsymogeeneiksi. Toinen ominaisuus, jonka he jakavat, on se, että ne ovat kaikki endopeptidaaseja, vaikka ne vaihtelevat mieltymystensä mukaan siitä, mitä osaa proteiineista ne pilkkoavat. Tämä substraattispesifisyys perustuu spesifisten aminohappojen sijaintiin kohdeproteiineissa.
Vatsa sisältää ruoansulatusproteaasia pepsiiniä, jota mahan suolahappo stimuloi. Pepsiini hajottaa proteiinit polypeptideiksi, jotka kulkeutuvat suolistoon. Tässä paikassa ne pilkotaan vielä pienemmiksi paloiksi ylimääräisten ruoansulatusproteaasien trypsiinin ja kymotrypsiinin avulla. Kaikki nämä entsyymit ovat seriiniproteaaseja.
Muut proteaasityypit säätelevät muiden proteiinien aktiivisuutta. Katkaisemalla tietyn kohdan proteiinista he voivat joko kytkeä ne päälle tai pois päältä. Tämä voi olla osa mekanismia fysiologisen muutoksen ilmoittamiseksi. Toinen proteaasien tehtävä on auttaa prosessoimaan proteiineja, jotka tuotetaan suuremmissa muodoissa, kuten amyloidiprekursoriproteiini. Muut proteaasit hajottavat proteiineja, joita ei enää tarvita solutoimintaan.