Amyloidifibrillit ovat langan kaltaisia proteiiniaggregaatteja, jotka ovat liukenemattomia ja resistenttejä proteaasiaktiivisuudelle. Fibrillien muodostavasta proteiinista riippuen amyloidirakenteet voivat kerääntyä kehon eri paikkoihin, mukaan lukien aivot, nivelet ja haima. Laajat geneettiset, patologiset ja biokemialliset todisteet osoittavat, että amyloidifibrillien kertyminen kudoksiin liittyy lukuisiin sairauksiin, mukaan lukien Alzheimerin, Parkinsonin, tyypin 2 diabetes ja prionitauti. Esimerkiksi Alzheimerin potilaiden aivoissa näkyy beeta-amyloidiproteiinista muodostettuja amyloidifibrillien plakkia.
Noin 30 proteiinia muodostaa ihmisissä amyloidifibrillejä; ne eivät liity toisiinsa, eikä niillä ole yhteistä rakennetta tai samankaltaisuutta. Kaikki ne on kuitenkin taitettu tavalla, joka eroaa normaaleista proteiinin taittumismalleista, ja sama rakenne löytyy aina fibrillin ytimestä. Proteiineja, jotka muodostavat amyloidifibrillejä ihmisten sairauksissa, ovat immunoglobuliinin kevytketjut, gelsoliini, prokalsitoniini, beeta-amyloidiproteiini, seerumin amyloidi A -proteiini, beeta-2-mikroglobuliini, transtyretiini ja prioniproteiini.
Riippumatta proteiineista, amyloidikuiduilla on luonteenomaisia rakenteellisia ominaisuuksia, erityisesti niiden ristikkäinen beeta-arkin kvaternaarinen rakenne. Yksittäiset proteiinit muodostavat pitkiä filamentteja, jotka yhdistävät vierekkäin nauhoiksi. Nämä beeta-levyjen pinot, jotka on liitetty toisiinsa tiiviisti vetysidoksilla, kulkevat kohtisuoraan fibrillin pitkää akselia vasten.
Tämä erottuva rakenne voi johtua fibrillien rakennuspalikoiden kantamasta voimakkaasta varauksesta. Glutamiinipitoiset proteiinit ovat tärkeitä prionitaudeissa ja Huntingtonin taudissa. Glutamiinit voivat tukea beeta-arkkirakennetta muodostamalla sisäisiä vetysidoksia amidikarbonyylien ja typpien välille. Muissa proteiineissa, kuten Alzheimerin tautiin liittyvässä beeta-ameloidiproteiinissa, hydrofobisen yhdistyksen uskotaan pitävän rakenteen yhdessä.
Amyloidifibrillit ovat seurausta proteiinin itsekokoonpanon ongelmista ja näyttävät johtuvan ikääntymisprosessista. Suurin osa amyloidirakenteiden aiheuttamista sairauksista löytyy iäkkäiltä potilailta. Aiemmin uskottiin, että ameloidiset fibrillit ovat inerttejä, ja niiden muodostumisen aikana soluja vahingoittavat myrkylliset välituotteet aiheuttavat soluvaurioita. Tutkimukset ovat kuitenkin osoittaneet, että kuidut ovat itse asiassa myrkyllisiä, varsinkin jos ne on siroteltu lyhyemmiksi paloiksi. Ei tiedetä tarkalleen, kuinka kuidut ovat myrkyllisiä soluille tai miksi lyhyemmät kuidut ovat myrkyllisempiä, mutta yksi mahdollisuus on, että niiden pieni koko helpottaa soluihin pääsyä.
Näillä säikeillä on tyypillinen suora, haarautumaton ulkonäkö, kun niitä havaitaan elektronimikroskopialla. Ne tunnistetaan yleensä epäsuorasti fluoresoivilla väriaineilla, värjäyspolarimetrialla, pyöreällä dikroismilla tai Fourier -muunnoksen infrapunaspektroskopialla. Röntgendiffraktioanalyysiä voidaan käyttää suoraan määrittämään beeta-selkärangan rakenteen läsnäolo tyypillisillä hajontadiffraktiosignaaleilla.