Entsyymikatalyysi on prosessi, jossa entsyymi reagoi toisen molekyylin kanssa, joka tunnetaan substraattina. Tämä kemiallisten reaktioiden katalyysi alentaa aktivointienergiaa (Ea), joka antaa sitten riittävästi energiaa reagoiville molekyyleille uuden aineen muodostamiseksi. Entsyymi sitoutuu substraattiin ja muuttaa molekyylin uuteen tuotteeseen. Toisin kuin substraatti, entsyymi pysyy muuttumattomana prosessin jälkeen ja pystyy suorittamaan useita tällaisia prosesseja. Toinen entsyymien rooli on vakauttaa kemiallisia reaktioita ja toimia katalysaattoreina.
Katalyytillä on kyky pysyä kokonaisena samalla kun se lisää kemiallisen reaktion nopeutta. Keinotekoiset katalyytit voivat suorittaa samanlaisia kemiallisia reaktioita; ne eivät kuitenkaan ole yhtä voimakkaita eivätkä voi kilpailla luonnollisen entsyymikatalyysin kiihtyvyyttä vastaan. Entsyymikatalyysi ihmisillä tapahtuu yleensä noin 37 asteen lämpötilassa (99 astetta Fahrenheit).
Aminohappoketjuista koostuvilla entsyymeillä on kolmiulotteinen muoto, jota korkeat lämpötilat ja potentiaalisen vedyn epätasapaino voivat helposti muuttaa, joka tunnetaan myös nimellä pH-tasapaino. Tietyt kemikaalit, vapaat radikaalit ja raskasmetallit voivat myös muuttaa entsyymien muotoja ja häiritä entsyymikatalyysiä. Jos entsyymi menettää muotonsa, se ei enää kykene suorittamaan biokemiallisten reaktioiden katalyysiä.
Entsyymikatalyysin suosituin malli on indusoitu sovitusmalli, jossa substraatti lukittuu yhteen entsyymin pienen aktiivisen alueen kanssa, joka tunnetaan aktiivisena kohdana. Kun sidos on valmis, uusi tuote vapautuu aktiiviselta alueelta. Sitoutumisprosessin aikana entsyymin muoto muuttuu hieman, mutta kun uusi tuote vapautuu, entsyymi on valmis seuraavaan kemialliseen reaktioon.
Differentiaalinen ja yhtenäinen sitominen ovat ensisijaisia tapoja, joilla sitoutuminen tapahtuu. Differentiaalisidonta koostuu vain vahvasta siirtymäsidoksesta. Toisaalta yhtenäinen sitominen sisältää sekä vahvan substraatin että siirtymätilan sitoutumisen. Molemmat mekanismit voivat tapahtua, kun läsnä on pieniä substraattiin sitoutumattomia entsyymejä.
Erilainen sitoutuminen on kuitenkin välttämätöntä Ea: n alentamiseksi, kun entsyymit ovat tyydyttyneitä, toisin sanoen niillä on suuri affiniteetti, mikä on yleisin mekanismi, koska useimmat entsyymit toimivat tällä tavalla. Sidoksen muodostumisen jälkeen siirtymistilan energia vähenee ja vaihtoehtoinen reitti annetaan kemiallisen reaktion tapahtu- miseksi. Siten entsyymikatalyysi pystyy pysymään vakaana.