Hapetetulla verellä on kaksi tapaa kuljettaa happea kehon kudoksiin: liuotettuna veriplasmaan tai kiinnittynyt hemoglobiiniin punasoluissa. Hemoglobiini-happiyhdistelmät muodostavat tyypillisesti noin 98.5 prosenttia keuhkoista koko kehossa kuljetetusta hapesta. Hemoglobiinin kylläisyys viittaa siihen, missä määrin hemoglobiini on täynnä happimolekyylejä.
Neljä polypeptidiketjua, joista jokainen on sitoutunut rautaa sisältävään hemiryhmään, muodostaa happea kuljettavan hemoglobiinin. Rauta -atomit voivat sitoutua happiin. Yksi hemoglobiini voi sitoutua jopa neljään happimolekyyliin. Tämä hemoglobiinin ja hapen yhdistelmä on nopea ja palautuva – eli hemoglobiini voi purkaa happimolekyylejä ja ladata niitä.
Kun kaikki neljä hemiryhmää ovat kiinnittyneet happimolekyyliin, hemoglobiini on täysin kyllästynyt. Jos yksi, kaksi tai kolme heemiryhmää sitoutuvat happiin, hemoglobiini on osittain kyllästynyt. Hemoglobiini-happiyhdistelmää kutsutaan oksihemoglobiiniksi, kun taas happimolekyylejään vapauttanutta hemoglobiinia kutsutaan joko alennetuksi hemoglobiiniksi tai deoksihemoglobiiniksi.
Raudan sitoutumiskyky happiin riippuu hemoglobiinin kyllästymistasosta. Kun ensimmäinen happimolekyyli kiinnittyy rautaan, hemoglobiini itse muuttaa muotoaan. Tämän seurauksena se ottaa helpommin seuraavat kaksi happimolekyyliä. Neljännen happimolekyylin ottaminen on vieläkin helpompaa. Samalla tavalla, kun hemoglobiini vapauttaa jokaisen happimolekyylin, raudan ja jäljellä olevien happimolekyylien välisen sidoksen lujuus heikkenee asteittain.
Yleensä hemoglobiinin kyllästyminen vaihtelee kehon tarpeiden mukaan. Tekijät, kuten lämpötila, veren pH sekä hapen ja hiilidioksidin osapaineet, voivat kaikki vaikuttaa nopeuteen, jolla hemoglobiini sitoutuu tai vapauttaa happimolekyylejä. Nämä tekijät toimivat yhdessä ylläpitääkseen riittävästi hapensaantia kehon kudoksiin.
Hemoglobiinin kyllästyminen muuttuu, kun veren hapen osapaine (PO2) muuttuu. Hapen osapaineen ja hemoglobiinin kyllästymisen välinen suhde on epälineaarinen; sen sijaan se seuraa S-muotoista kaarevaa. Hemoglobiini on lähes täysin kyllästynyt, kun P02 on 70 mmHg.
Tyypillisissä lepo -olosuhteissa P02 on 100 mm Hg ja valtimoveren hemoglobiinisaturaatio on noin 98 prosenttia. Kun veri virtaa valtimoista systemaattisten kapillaarien läpi, hemoglobiini vapauttaa noin 5 ml happea 100 ml: aa verta kohden, mikä johtaa noin 75%: n hemoglobiinin kyllästymiseen. P02 voi pudota jopa 15 mmHg: iin voimakkaiden toimintojen, kuten liikunnan, aikana. Vastauksena hemoglobiini purkaa lisäyksestä 50 prosenttia hapestaan, mikä johtaa jopa 25 prosentin kyllästymiseen.
Lämpötila, veren pH ja hiilidioksidin osapaine vaikuttavat hemoglobiinin kyllästymiseen muuttamalla hemoglobiinin kolmiulotteista rakennetta ja muuttamalla siten sen affiniteettia happea kohtaan. Yleensä minkä tahansa näistä tekijöistä lisääntyminen alentaa hemoglobiinin affiniteettia happea kohtaan ja kannustaa siten hemoglobiinia vapauttamaan enemmän happea vereen. Toisaalta yhden näistä tekijöistä väheneminen yleensä vahvistaa hemoglobiinin ja hapen välistä sidosta, mikä vähentää hapenpurkautumisnopeutta. Koska lämpö, veren pH-arvon lasku ja hiilidioksidipitoisuuden nousu ovat kaikki aktiivisten kudosten sivutuotteita, jotka työskentelevät kehossa kovasti töissä, nämä tekijät varmistavat, että happea puretaan sinne, missä sitä eniten tarvitaan.