Trypsiinin hajoaminen tapahtuu, kun pitkät proteiiniketjut hajotetaan pienemmiksi aminohappoketjuiksi. Keho käyttää sitten näitä aminohappoja monissa erilaisissa soluprosesseissa. Proteaasiksi kutsuttu entsyymiluokka trypsiini on kemikaali, joka alkaa haimasta tryptonaasina. Kun tryptonaasi saavuttaa ohutsuolen, se hajoaa aktiiviseen muotoonsa, trypsiiniksi, ja kykenee sulattamaan proteiineja.
Proteiini on tärkeä osa monia kehon toimintoja. Vaikka keho pystyy kierrättämään suuren osan päivittäisestä proteiinitarpeestaan kuolleista soluista ja entsyymeistä, jotka ovat suorittaneet tehtävänsä, se vaatii lisäproteiinia hajotettujen elintarvikkeiden muodossa. Proteaaseja, mukaan lukien trypsiini, vapautuu ruoansulatuskanavaan, missä ne hyökkäävät pitkiä proteiinimolekyylejä yhteen pitäviin sidoksiin.
Haima on vastuussa trypsiinin valmistuksesta ja sen vapauttamisesta ruoansulatuskanavaan. Ennen kuin se saavuttaa ohutsuolen, se on inertti, jotta se ei vahingoita haimaa. Kun se saavuttaa lopullisen sijaintinsa, trypsiini aktivoituu. Kun trypsiinin hajoaminen on valmis, trypsiinientsyymi itse hajotetaan takaisin aminohapoiksi ja kierrätetään.
Vatsan ympäristö on erittäin hapan, mikä tarkoittaa, että pH on alle neutraalin arvon 7. Tämä happamuus auttaa hajottamaan ruoanpalat tahnaksi. Kun ruoka -aine lähtee mahalaukusta ja pääsee suolistoon, pH muuttuu kuitenkin hieman emäksiseksi tai yli 7. Trypsiinin pilkkominen on tehokkainta ympäristöissä, joissa pH on noin 8.
Jokainen proteaasityyppi on vastuussa vain tietyntyyppisten proteiinien hajottamisesta. Trypsiinin hajotus liuottaa sidokset vain aminohappoihin arginiini ja lysiini. Vaikka trypsiini on molekyyliltään melko samanlainen kuin toinen haimassa muodostunut proteaasi, kymotrypsiini, nämä kaksi entsyymiä eivät houkuttele samoihin proteiiniketjuihin.
Trypsiinin hajoamisen tutkimus on ollut suhteellisen helppoa, koska entsyymiä on runsaasti ja se on helppo erottaa ja puhdistaa. Asettamalla proteiini puhtaan trypsiininäytteeseen tutkijat voivat nähdä, kuinka nopeasti ja tehokkaasti proteaasi hajottaa proteiinin lyhyemmiksi aminohappoketjuiksi. Kokeilut trypsiinillä ovat johtaneet löytöihin, jotka ovat helpottaneet vähemmän stabiilien entsyymien tutkimista.
Kaikista proteaaseista trypsiinin hajotus erottaa vähiten proteiinityyppejä. Tätä ominaisuutta hyödyntävät laboratoriotutkijat, jotka käyttävät proteaasia lysiinien ja arginiinien hajottamiseen. Trypsiini hajottaa nämä molekyylit ennustettavalla tavalla, mikä auttaa tutkijoita eristämään tiettyjä aminohappoja laboratoriossa.