Ensimmäistä kertaa vuonna 1975 tunnistettu ubikvitiini (Ub) löytyy vasikan makeasta leivästä eristetystä proteiinista, ja oletettiin, että sillä oli jotain tekemistä kypsyvien valkosolujen kanssa. Myöhemmin löydetty monien lajien eukaryoottisten organismien kaikista kudoksista, sille annettiin nimi ubikvitiini, joka on peräisin latinalaisesta sanasta “kaikkialla”. Se on proteiinien kierrätyksestä vastaava sääntelyproteiini, joka hoitaa velvollisuutensa sitoutumalla proteiineihin ja merkitsemällä ne hävitettäviksi. Tämä tunniste ohjaa merkityt proteiinit proteasomikompleksiin, joka hajottaa ja kierrättää ne, tai leima voi ohjata muihin proteiineihin modifiointia, deoksiribonukleiinihapon (DNA) korjausta tai geenin transkriptiota varten. Sitä pidetään konservatiivisimpana kaikista proteiineista, koska sen 76 aminohapposekvenssi eroaa hyvin vähän kaikista lajeista, olivatpa ne kasvi-, eläin- tai ihmislajeja.
Prosessi, jolla tämä proteiini merkitsee proteiineja, käyttää kolmea entsyymiä: E1, joka aktivoi Ub: n ja asettaa sen reaktiiviseen tilaan, E2, joka sitten katalysoi Ub: n kiinnittymisen proteiineihin, ja E3, ubikitiiniligaasi, joka tunnistaa proteiinin . Tässä entsyymikaskadissa Ub kykenee sitten hajottamaan proteiinin suojan proteasomeja vastaan niin, että proteasomi voi nopeasti hajottaa ja tuhota sen. Poikkeavien proteiinien kertyminen soluun johtuu usein DNA -mutaatioista tai geenien virheellisistä käännöksistä. Koska nämä poikkeavat proteiinit voivat tuhota solun toimintoja, tämän tuhon uskotaan olevan taustalla oleva ahdistus, joka johtaa sairauksiin, kuten Alzheimerin, Huntingtonin ja Parkinsonin tautiin. Proteasomivälitteisen hajoamisen hyödyntäminen on yksi tapa, jolla solu voi korjata ja karkottaa poikkeavat proteiinit.
Kun ubikvitiini kiinnittyy proteiiniin, se voi vetää lisää ubikvitiinimolekyylejä kiinnittymään myös paikalle. Nämä ovat vuorovaikutuksessa sen kanssa ja suorittavat joskus muutoksia, kuten siittiösolujen tuhoutumista hedelmöityksen jälkeen, säätelevät hajoamista tuhoamiseen saakka tai antigeenin käsittelyä ja DNA -transkriptioita ja korjauksia. Sillä on niin laaja valikoima toimintoja solun proteiineissa, että se on saanut jotkut uskomaan, että sillä on rooli lähes kaikissa soluprosesseissa. On myös monia ubikvitiinin kaltaisia proteiineja (UBL), joilla on erilainen rooli solujen modifioinnissa. Yksi on interferonia stimuloiva geenimuunnin, toinen on hermosolun alasäädin, ja toinen käsittelee ihmisen leukosyyttien F-antigeenejä.
Histologian osastot voivat käyttää tätä ainetta vasta -aineita tunnistaakseen solut, joissa on epänormaaleja kertymiä poikkeavista proteiineista, ja käyttämään näitä vasta -aineita sairauden merkkiaineina. Tutkimus on kehittänyt tämän antigeenin käytön Alzheimerin tautiin liittyvien neurofibrillaaristen sotkujen, motoristen neuronien sairauksien sulkeutumisten ja alkoholisairauksien mallory -elinten havaitsemiseksi. Ubikvitiiniin liittyy joitakin geneettisiä häiriöitä. Yksi on E3-ubikvitiiniligaasin mutaatio, joka johtaa autosomaalisesti resessiiviseen kasvun hidastumiseen, jota kutsutaan 3M-oireyhtymäksi. Toinen on Liddle -oireyhtymän geenin säätely ja häiriö, joka aiheuttaa verenpainetautia. Geenihäiriön uskotaan myös olevan syynä Angelmanin oireyhtymään, jälleen kerran E3-ubikvitiini-ligaasihäiriöön.
Lähes 50 prosentilla kaikista syöpäkasvaimista on todettu olevan puutetta tietyssä proteiinissa, jota on kutsuttu “genomin vartijaksi”. Niin kauan kuin solut voivat tuottaa tätä geeniä, syöpä on kielletty kehittymästä solussa. Ubikitiini ja sen E3-ubikvitiini-ligaasi sitoutuvat tähän proteiiniin solussa, ja tämä sitoutuminen tuottaa proteiinin DNA-korjauksen ja mahdollistaa sen elinkelpoisuuden palauttamisen. Ubikvitiini-proteasomijärjestelmä pienentää myös tuhoutuvien virusproteiinien kokoa kehon immuunijärjestelmän tukemiseksi. Juuri toukokuussa 2011 Amerikan syöpätutkimusyhdistyksen 102. yleissopimuksessa ilmoitettiin, että proteiinin entsyymiprosessit on yhdistetty auttamaan kehoa hylkäämään kemoterapiaa ei-pienisoluisissa keuhkosyövissä.