Tsymogeeni on entsyymin inaktiivinen edeltäjä. Molekyyli koostuu aminohapoista, jotka on yhdistetty peptidiksi. Kun tsymogeeni on läsnä entsyymissä, joka on erityisesti suunniteltu hajottamaan peptidejä, jota kutsutaan proteaasiksi, osa aminohapoista poistetaan. Tämä katkaisu tekee tsymogeenistä toiminnallisen entsyymin muuttamalla peptidin muotoa ja muodostamalla aktiivisen kohdan, jossa tapahtuu entsymaattinen vaikutus. Tästä syystä tsymogeenia kutsutaan myös proentsyymiksi.
Aktiivinen kohta on entsyymin keskeinen piirre. Se on paikka, jossa entsyymin vaikuttava molekyyli, substraatti, sitoutuu ja tapahtuu kemiallisessa muutoksessa. Entsyymin aktiivinen kohta ja yleinen toiminta riippuvat entsyymin muodosta. Tämän määrää neljä rakenteellista tasoa.
Entsyymin ensisijainen rakenne on yksinkertaisesti aminohapposekvenssi. Toissijainen rakenne edustaa sitä, miten peptidi taittuu ja kiertyy itsestään aminohappojen välisen vuorovaikutuksen vuoksi. Toissijaisiin rakenteisiin kuuluvat kelan kaltaiset alfa-kierukat ja beeta-laskostetut levyt, jotka muistuttavat harmonikan taitoksia.
Tertiäärinen rakenne kuvaa koko peptidin koko taittumista, ja toissijaiset rakenteet taittuvat itsensä päälle muodostaen pallomaisen pallon, proteiinin aktiivisen konformaation. Joillakin proteiineilla on kvaternaarinen rakenne, joka kuvaa kuinka kaksi tai useampi peptidi yhdistyy muodostaen kompleksisen proteiinin. Esimerkiksi hemoglobiini, joka kuljettaa happea veressä, koostuu neljästä yksittäisestä peptidistä, jotka on liitetty toisiinsa toimivan molekyylin luomiseksi.
Keho erittää tyypillisesti tsymogeenejä aktiivisten entsyymien sijasta, koska ne voidaan varastoida ja kuljettaa turvallisesti vahingoittamatta ympäröiviä kudoksia ja vapautua, kun olosuhteet ovat suotuisat optimaaliselle aktiivisuudelle. Esimerkiksi pepsinogeeni erittyy vatsaan ja lohkeaa muodostaen pepsiiniä, entsyymiä, joka hajottaa ruoana nautitut proteiinit. Mahalaukun erittäin happamat olosuhteet itse asiassa aiheuttavat pepsinogeenin katkeamisen ja edistävät pepsiinin aktiivisuutta. Kun ruoansulatus siirtyy ohutsuoleen, pH: n raju muutos kuitenkin inaktivoi pepsiinin ja vapautuu vielä kaksi tsymogeenia.
Kymotrysinogeeni ja trypsinogeeni, myös proteiineja sulavat entsyymit, ovat haiman vapauttaman ruoansulatusmehun avainkomponentteja. Ne kulkevat haiman pääkanavan kautta ohutsuolen pohjukaissuoleen, jossa ne sitten pilkotaan aktiivisiin muotoihinsa. Vapauttamalla zymogeenejä aktiivisten entsyymien kymotrypsiinin ja trypsiinin sijasta haima välttää itsesulatusta.
Muita kehon tsymogeenejä ovat protrombiini ja fibrinogeeni, jotka molemmat ovat välttämättömiä hyytymän muodostumiselle. Molemmat ovat plasman proteiineja. Kun niitä tarvitaan kudosvaurioiden aiheuttaman verenhukan pysäyttämiseksi, nämä tsymogeenit ovat helposti saatavilla, eivätkä ne ole vahingoittaneet verenkiertojärjestelmää, jossa niitä säilytetään.