Fosforylaatiokohdat ovat molekyylien erityisiä alueita, joihin lisätään tai poistetaan fosfaattiryhmä, joka tunnetaan nimellä PO4. Ne ovat erityisen tärkeitä proteiinien säätelyssä solussa. Fosforylaatio voi aktivoida tai deaktivoida proteiinin ja on tärkeä tapa säätää reittejä solussa. Yhdellä proteiinilla voi olla monia fosforylaatiokohtia, ja jokaisella yksittäisellä solulla voi olla tuhansia niitä. Jotkut fosforylaation tulokset menivät pieleen voivat sisältää syövän ja diabeteksen.
Fosforyloitavia proteiineja ovat proteiinientsyymit, jotka nopeuttavat suuresti reaktioiden nopeutta. Proteiinin fosforylaatio voi muuttaa sen toimintaa tai sijaintia solussa. Yksittäiset entsyymit vaihtelevat sen mukaan, onko niiden aktiivisessa muodossa fosforyloitumiskohta fosforyloitu vai tyhjä.
Reseptorit ovat myös tärkeitä fosforylaatiokohtia. Nämä lähettävät signaaleja ja signaalinsiirtoreittejä säätelevät usein fosforylaatiokohdat. Yksi niistä tekijöistä, jotka tekevät niistä edullisia sääntelyyn, on se, että signalointireaktioiden ajoitus voi vaihdella tunneista alle sekuntiin. Fosforylaatioreitit voivat olla erittäin monimutkaisia, kun sarja proteiineja fosforyloi peräkkäin seuraavan. Tämä johtaa reitin monistumiseen.
Proteiinia, joka lisää fosfaattia, kutsutaan kinaasiksi. Nämä säätelevät suurta määrää reaktioita solussa. Proteiineja, jotka poistavat fosforyyliryhmän, kutsutaan fosfataaseiksi.
Kinaasit saavat fosfaattiryhmän adenosiinitrifosfaatista (ATP). Ne lisäävät fosfaattiryhmän yhteen kolmesta aminohaposta – seriinistä, treoniinista tai tyrosiinista. Toiset voivat vaikuttaa kaikkiin kolmeen tai jopa muihin aminohappoihin, kuten histidiiniin. Joillakin kinaaseilla on useita spesifisyyksiä ja ne voivat vaikuttaa useampaan kuin yhteen kohteeseen. Tällainen laaja kohdespesifisyys mahdollistaa useiden reittien koordinoidun säätelyn yhdellä signaalilla.
Yksi erittäin tärkeä kinaasien alaryhmä on seriini/treoniiniproteiinikinaasit. Niiden fosforylaatiokohta on seriinin tai treoniinin OH -ryhmä. Näiden kinaasien fosforylaatiota voidaan säätää kemiallisilla signaaleilla sekä tapahtumilla, kuten DNA -vaurioilla. MAP-kinaasit ovat tämän tyyppinen hyvin tutkittu ryhmä, ja MAP-kinaasien alaryhmä tunnetaan solunulkoisina signaalisäädeltyinä kinaaseina (ERK).
ERK -fosforylaatio ilmaistaan laajalti solunsisäisenä signalointimekanismina. Näissä ERK -kinaaseissa on tärkeää, että ne lähettävät solunulkoisia signaaleja ja vahvistavat niitä solun sisällä. Reittiä aktivoivat monet erilaiset solunulkoiset tekijät, mukaan lukien kasvutekijät, hormonit ja karsinogeenit. ERK -reitti on häiriintynyt monissa syövissä.
Proteiinien fosforylaatio ja erityisesti fosforylaatiokohtien sijainti ovat erittäin aktiivinen tutkimusala. Jopa puolet solun proteiineista voidaan fosforyloida. Eri yritykset ovat erikoistuneet ennustamaan, mitkä proteiinin alueet voidaan fosforyloida.
Proteiinifosforylaatiomääritys käyttää yleensä vasta -aineita. Nämä ovat eläimen immuunijärjestelmän tuottamia proteiineja, jotka ovat spesifisiä vieraille hyökkääjille. On satoja vasta -aineita, jotka ovat spesifisiä fosforylaation aiheuttamille rakenteellisille muutoksille. Proteiinit ajetaan geelillä, joka erottuu koon ja varauksen mukaan ja tunnetaan 2-ulotteisena elektroforeesina. Sitten sitä käsitellään fosfospesifisellä vasta-aineella rakenteiden erojen määrittämiseksi.
On huomattava, että myös muita molekyylejä voidaan fosforyloida. Esimerkiksi sokerien fosforylaatio on tärkeä osa solujen aineenvaihduntaa. Energian tuottava metabolinen reitti glykolyysi on yksi tällainen esimerkki. Ensimmäinen vaihe glukoosin hajoamisessa on OH -ryhmän fosforylaatio glukoosimolekyylissä.
Adenosiinidifosfaatin (ADP) fosforylaatio ATP: ksi on välttämätöntä monien solun energiaintensiivisten reaktioiden tapahtuessa. ATP on korkean energian molekyyli ja luovuttaa energiaa luovuttaessaan fosfaattiryhmän. Proteiinisynteesi on yksi monista tärkeistä ATP: n tuottamista soluprosesseista.